Аминокислоты. Белки

Аминокислоты – это бифункциональные соединения, в состав которых входят карбоксильная группа – СООН и аминогруппа – NH₂.

По строению углеводородной цепи различают алифатические (жирные) и ароматические аминокислоты. К алифатическим аминокислотам относится, например, α-аланин. К ароматическим аминокислотам относится фенилаланин.

По происхождению аминокислоты делят на природные и синтетические. Природные аминокислоты обнаружены в живых организмах, 20 из которых входят в состав белков. Синтетические аминокислоты получены искусственно.

По биологической активности различают заменимые аминокислоты, как глицин, серин, аланин и другие. К незаменимым относят те аминокислоты, которые человеческий организм не синтезирует. Это 10 α-амикислот. Например, валин, цистеин, лизин и другие.

По положению аминогруппы в углеводородной цепи различают α, β, γ, δ, ε и так далее аминокислоты. Так, к α-аминокислотам относят 2-аминопропановую кислоту, так как аминогруппа отходит от α-углеродного атома, к β-аминокислотам относится 3-аминопропановая кислота, так как аминогруппа отходит от β-углеродного атома. К ε-аминокислотам относится 6-аминокапроновая кислота, так как аминогруппа отходит от ε-атома углерода.

По природе боковой группы различают кислые аминокислоты, у которых карбоксильных групп больше, чем аминогрупп. К таким аминокислотам относится аспарагиновая кислота. К нейтральным аминокислотам относится глицин, в молекуле которого 1 аминогруппа и 1 карбоксильная группа. К основным аминокиcлотам относится лизин, в молекуле которого 2 аминогруппы и 1 карбоксильная группа.

По международной номенклатуре названия аминокислот образуются от названий соответствующих карбоновых кислот с добавлением префикса амино-, нумерацию атомов углерода начинают от атома углерода при карбоксильной группе. Расположение аминогруппы обозначают цифрами или буквами греческого алфавита: α (альфа), β (бета), γ (гамма) и так далее.

Назовём следующие аминокислоты. Первая аминокислота называется α-аминопропановая кислота, или 2-аминопропановая кислота. Вторая аминокиcлота называется β-аминопропановая кислота, или 3-аминопропановая кислота.

Для α-аминокислот применяют также и тривиальные названия. Например, глицин, аланин, фенилаланин, валин, лейцин, серин.

Если в аминокислоте 2 аминогруппы, то при её названии используют приставку ди- амино-, если в аминокислоте 3 аминогруппы, то используют приставку триамино-. Назовём аминокислоту. От второго и третьего атома углерода отходит аминогруппа, всего в главной цепи три атома углерода. Поэтому аминокислота называется 2,3-диаминопропановая кислота.

Если в аминокислоте несколько карбоксильных групп, то в названии это отражается суффиксами –диовая, или –триовая кислота.

Например, приведённая аминокислота называется 2-аминобутандиовая кислота.

Для аминокислот характерна изомерия углеродной цепи и положения аминогруппы, а также межклассовая с нитросоединениями и сложными эфирами азотистой кислоты. Для некоторых аминокислот характерная пространственная, а точнее оптическая изомерия.

Составим всевозможные изомеры аминокислот состава С₄H₉O₂N. Так, между собой изомерами являются 2-аминобутановая кислота и 3-аминобутановая кислота, 4-аминобутановая кислота и 2-амино-2-метилпропановая кислота.

Рассмотрим физические свойства аминокислот. Аминокислоты – это бесцветные кристаллические вещества; имеют высокие температуры плавления, хорошо растворимы в воде, но плохо растворяются в органических растворителях. Аминокислоты бывают сладковатыми, горьковатыми и безвкусными. Аминокислоты хорошо кристаллизуются и имеют высокую плотность.

Получают α-аминокислоты из α-галогензамещённых карбоновых кислот при взаимодействии с аммиаком. Например, на первой стадии из уксусной кислоты получают хлоруксусную кислоту, затем к хлоруксусной кислоте добавляют аммиак и получают аминоуксусную кислоту:

CH₃ – CH₂ – CH₂ – COOH + Cl₂ → CH₃ – CH₂ – CH(Cl) – COOH.

Второй способ получения аминокислот – это гидролиз белков. При этом получается смесь аминокислот. Например, при гидролизе глицилаланина образуются аминокислоты глицин и аланин:

Ароматические аминокислоты получают при восстановлении нитропроизводных ароматических кислот по реакции Зинина. Так, при восстановлении 4-нитробензойной кислоты получается 4-аминобензойная кислота:

Аминокислоты – это амфотерные соединения, обладающие свойствами карбоновых кислот (за счёт групп – СООН) и органических оснований (за счёт группы – NH₂).

Рассмотрим химические свойства аминокислот по карбоксильной группе. Аминокислоты будут реагировать со щелочами. Так, в реакции глицина с гидроксидом калия образуется калиевая соль 2-аминоуксусной кислоты и вода:

H₂N – CH₂ – COOH + NaOH → H₂N – CH₂ – COONa + H₂O.

Аминокислоты реагируют со спиртами. Так, в реакции глицина с метанолом в присутствии газоообразного хлороводорода образуется сложный эфир – метиловый эфир 2-аминоуксусной кислоты:

H₂N – CH₂ – COOH + CH₃OH → H₂N – CH₂ – COOCH₃ + H₂O.

В реакции аминокислот с аммиаком образуются амиды:

NH₂ – CH(R) – COOH + H – NH₂ → NH₂ – CH(R) – CONH₂ + H₂O.

Рассмотрим химические свойства аминокислот по аминогруппе.

Аминокислоты реагируют с минеральными кислотами. Так, в реакции глицина с соляной кислотой образуется соль аминоуксусной кислоты:

H₂N – CH₂ – COOH + HCl → [H₃N⁺ – CH₂ – COOH]Cl^-.

Аминокислоты реагируют с азотистой кислотой подобно аминам, при этом образуется гидроксокислота:

NH₂ – CH(R) – COOH + HNO₂ → HO – CH(R) – COOH + N₂↑ + H₂O.

Для аминокислот характерны реакции поликонденсации с образованием полипептидов – белков. Так, при взаимодействии двух α-аминокислот образуется дипептид. Например, в реакции глицина и аланина образуется глицил-аланин, который является дипептидом. В результате взаимодействия образуется пептидная группа или амидная группа.

Для аминокислот характерны реакции разложения. Так, при разложении глицина образуются метиламин и углекислый газ:

NH₂ – CH₂ – COOH → NH₂ – CH₃ + CO₂↑.

Белки представляют собой природные полимеры, состоящие из остатков α-аминокислот. Все белки построены из 20 α-аминокислот. В белках есть пептидные или амидные связи, которые образуются за счёт карбоксильной группы одной кислоты и аминогруппы другой.

Белки – полипептиды, за счёт взаимодействия π-электронов карбонильной группы и неподелённой пары электронов атома азота пептидная группа имеет плоскостное строение, а вращение вокруг пептидной связи затруднено.

С помощью специальных методов было установлено, что существуют следующие уровни организации белковых молекул: первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белка.

Первичная структура белка представляет собой строгую последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Данная структура образована ковалентной и пептидной связью.

Вторичная структура белка – это спирально-скрученная полипептидная цепь. Эта структура поддерживается благодаря водородным связям между различными витками спирали.

Третичная структура белка – способ свёртывания полипептидных цепей глобулярных белков. В основе образования данных связей лежат дисульфидные мостики, сложноэфирные и водородные связи.

Четвертичная структура – это несколько полипептидных цепей расположенных в пространстве. Эти полипептидные цепи связаны водородными связями. Примером белка с четвертичной структурой является гемоглобин.

По химическому составу белки делят на простые, которые ещё называются протеины, состоящие только из остатков α-аминокислот, и сложные, которые называют протеиды. Сложные белки могут включать ионы металлов, углеводы, липиды и другие соединения.

Различают твёрдые, жидкие и полужидкие, или студнеобразные белки. Твёрдые белки нерастворимы в воде и солевых растворах. Жидкие и полужидкие белки растворяются в воде и солевых растворах. Белки с небольшой молекулярной массой лучше растворяются в воде. Например, белок яичного белка – альбумин – хорошо растворяется в воде.

По растворимости белки делят на глобулярные, которые растворимы в воде или образуют коллоиды. К таким белкам относятся гемоглобин, ферменты, многие гормоны. Фибриллярные белки нерастворимы в воде и имеют волокнистое строение. К таким белкам относятся коллаген, содержащийся в коже и соединительных тканях, эластин, который содержится в лёгких и артериях, кератин, содержащийся в волосах и ногтях.

Важное химическое свойство белков – гидролиз. В процессе гидролиза разрушаются все пептидные связи. Например, белки пищи в желудке подвергаются гидролизу под действием ферментов и образуются аминокислоты. Таким образом, при гидролизе белка образуется смесь аминокислот.

Второе свойство аминокислот – это денатурация (от лат. denature, de – «отделение», nature – «природа»). Денатурация – разрушение третичной структуры белка при действии кислот, щелочей, солей тяжёлых металлов, радиации, нагревании. Денатурация – это необратимый процесс. Его наблюдал каждый при варке яиц, при этом происходит «свёртывание» яичного белка. При денатурации белок теряет характерные для него свойства.

Кроме необратимой есть и обратимая денатурация – ренатурация – это слабое воздействие на белок (изменение температуры на 1 ⁰C), при этом после снятия воздействия белок вернётся в исходную форму.

При сильном нагревании может происходить не только денатурация, но и разложение молекул белков с образованием летучих веществ со специфическим запахом.

Белки дают ряд цветных реакций. К таким реакциям относится биуретовая реакция. Если к раствору белка в щелочной среде прилить раствор сульфата меди (II), то происходит сине-фиолетовое окрашивание. Эта реакция доказывает наличие пептидных связей в молекуле белка.

Вторая реакция – это ксантопротеиновая. Если раствор белка обработать концентрированной азотной кислотой, а затем добавить раствор щёлочи, то появится сначала жёлтая окраска, а потом оранжевая. Эта реакция доказывает наличие бензольного кольца в остатках аминокислот.

Белки распространены в природе и выполняют важные функции в жизнедеятельности всего живого на Земле. Белки являются биологическими катализаторами – ферментами, которые осуществляют химические реакции в живом организме. При расщеплении белков образуется энергия, которая преобразуется в механическую. Белки входят в состав нуклеопротеидов, которые входят в состав хромосом и рибосом. Белки входят в состав комплексов, регулирующих обмен веществ, работу мышц, желез внутренней секреции. Белки входят в состав костной и соединительной ткани человека и животных, шерсти, роговых образований. Белковая пища должна обязательно входить в рацион питания человека, так как при гидролизе белка образуются аминокислоты, которые служат основой синтеза собственных белков человека.